热休克反应可触发蛋白质聚集体的形成，并诱导由分子伴侣组成的解聚系统。最近研究揭示的几个明显的热诱导聚集的例子，长期以来被认为是蛋白错误折叠的结果，其实反映了进化的、适应性的生物分子缩合。近日，美国芝加哥大学的的研究团队在《Molecular Cell》发表了题为“Chaperones directly and efficiently disperse stress-triggered biomolecular condensates”的文章。
研究人员发现酵母解聚系统直接分解热诱导的内源性多聚腺苷酸结合蛋白（poly(A)-binding protein，Pab1）生物分子缩合物（凝聚物）的速度比分解最常用的错误折叠蛋白模型底物荧光素酶的聚集体快几个数量级，并且除了其效率，热诱导凝聚分解与热诱导聚集分解的分子要求和机制行为也不同。分子伴侣热休克蛋白104（Hsp104）、热休克蛋白70（Hsp70）和II型热休克蛋白40（Hsp40）是Pab1凝聚物在体外快速、完全分解的必要条件。
该研究为长期研究的热休克蛋白建立了一个可靠的内源性热诱导底物。
论文链接：
https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1097276522000053?via%3Dihub
注：此研究成果摘自《Molecular Cell》杂志，文章内容不代表本网站观点和立场，仅供参考。
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