马普生物化学研究所和马普分子细胞生物学和遗传学研究所的科学家采用特殊的定量质谱分析方法，首次确定了人类蛋白质相互作用的大小。虽然大多数的相互作用非常弱，但是对于网络的凝聚力至关重要。该研究成果发表在《细胞》杂志上。
蛋白质是细胞和组织的重要成分，几乎参与生命的所有进程，它们的任务是彼此互动并形成网络。借助定量质谱分析方法，科学家能够精准地确定是哪些蛋白质在相互作用。该技术的工作原理就像分子捕鱼：蛋白质被用作诱饵，从蛋白质混合物中把与之相互作用的伙伴钓出来，并随后在质谱仪上鉴定。在一个大型项目中，研究人员分析了1100多个这样的诱饵蛋白质，创造了一个通过2.8万个互动联系、由5400蛋白质组成的网状物。
各种相互作用的性质有很大不同。有些联系很强烈，例如结构性的；有些则是很薄弱、时间有限的，比如在信号路径上的信息传递。测量相互作用的强度是非常昂贵的，在高通量研究以前是不可能的。通过新的方法，研究人员可以间接估算这种强度。
这项研究为观察人类蛋白质的“社交网络”提供了一个全新的视角。研究人员不仅可以在创建的目录中查阅谁与谁互动，而且也可以区分各种类型蛋白质相互作用的不同。事实证明，网络中的大多数是弱的相互作用。虽然弱的连接看起来微不足道，然而在总体上这种相互作用却是构成网络的骨干，这也是蛋白质网络和人类社会人际网络所共有的一种属性。
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