人工金属酶的发展是一个迅速扩大的领域，其设计策略为从天然金属酶的改性到完全从头设计。其中，将合成催化剂附着在蛋白质支架上的锚定策略已引起广泛关注，因为它能够在生物相容和选择性蛋白质环境中发挥有机金属催化剂的活性。为使模块化设计的人工酶发挥最大应用潜力，需要强而可逆的锚定过程，该锚定过程能够控制组件的组装和拆卸。控制可逆性将允许蛋白质支架和人工金属辅因子的回收。为此，人们投入大量时间和精力研究利用生物素衍生物和替代品或(链球菌)亲和素突变体的实现可逆性。
英国约克大学Wilson和Duhme-Klair教授最近的一项研究不仅能让人工金属酶发挥功能，还能让蛋白质等高价值成分实现回收再利用。该研究成果发表在Nature 子刊上，它是人工金属酶领域的一项重要研究成果，为人工金属酶的回收利用带来了希望。
研究团队设计了一种可切换铁载体锚定系统。铁载体是由微生物摄取必需三价铁产生的(H5-bisDHBSH和 5-AZOTO)，在三价铁存在下，邻苯二酚型铁载体与周质结合蛋白CeuE结合牢固，当铁被还原为二价铁引发其与蛋白质的分离。因此，可以通过铁氧化还原状态控制人工酶的组装，从而实现了人工氢转移酶的组装和还原性触发的拆卸。
研究团队设计、合成和表征了人工转移氢化酶 [FeIII(11)Cp*IrIII]⊂CeuE。通过将三价铁结合的邻苯二酚型铁载体与含铱亚胺还原催化剂连接，该催化剂在没有连接CeuE蛋白的情况下催化产生外消旋产物。但是，结合蛋白，产物具有选择性。可以利用转移氢化反应判断区分铁载体-催化剂缀合物与CeuE结合和未结合的状态。这表明，通过铁的氧化状态可以控制缀合物插入到蛋白质支架中。在铁(III)存在下，邻苯二酚型铁载体锚与CeuE结合牢固，但可以通过将铁(III)还原为铁(II)释放锚，从而实现蛋白的回收利用。
作者认为，如果结合酶设计的模块化方法，铁载体结合锚定氧化还原系统可以扩大人工酶的应用范围。例如，如果CeuE被固定在表面上，则可以用电化学或化学可控的氧化还原开关来可逆地结合所选催化剂，在需要时，允许开发生物传感器阵列或发现流动系统。通过氧化还原开关的催化剂交换将允许对给定平台进行重新图案化和重新编程。
原文链接：https://www.nature.com/articles/s41929-018-0124-3
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